Banca de QUALIFICAÇÃO: CAMILA BIANCA FERREIRA DA ROCHA

Uma banca de QUALIFICAÇÃO de DOUTORADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE : CAMILA BIANCA FERREIRA DA ROCHA
DATA : 17/12/2024
HORA: 14:00
LOCAL: Google Meet
TÍTULO:

CARACTERIZAÇÃO DE PROTEASE PRODUZIDA POR LARVAS DE TRIBOLIUM CASTANEUM E APLICAÇÃO BIOTECNOLÓGICA INDUSTRIAL NA COAGULAÇÃO DO LEITE

PALAVRAS-CHAVES:

Protease. Coagulação do leite. Besouro vermelho da farinha. Enzimas

PÁGINAS: 72
RESUMO:

Uma praga, em sentido amplo, pode ser definida como o inseto (ou outro organismo) que causa danos diretos ao ser humano, ao seu gado, à sua colheita ou, ainda, às suas posses. A espécie Tribolium castaneum Herbst (coleóptera: Tenebrionidae), destaca-se como uma das principais pragas, a qual, em particular, representa 9% de perda econômica de grãos armazenados em países desenvolvidos, de modo que, nos países em desenvolvimento, essas perdas podem representar 20% em todo o mundo. Devido à sua ampla distribuição ao redor do globo e suas características, o intestino desta espécie pode ser utilizado como fonte de enzimas visando estudos para o controle de pragas e aplicações biotecnológicas. Neste trabalho, objetivou-se a caracterização e aplicação biotecnológica de uma protease, proveniente de larvas de Tribolium castaneum, na coagulação do leite, visando a produção de queijos e outros derivados. Para tanto, preparações contendo leite em pó reconstituído, foram submetidos ao processo de coagulação na presença do extrato bruto enzimático. Além disso, caracterizou-se o extrato bruto em relação a parâmetros como temperatura ótima e estabilidade térmica, pH ótimo e o comportamento na presença de alguns íons metálicos, bem como na presença de inibidores específicos de proteases. A espectrofotometria foi utilizada como método analítico para quantificação de proteínas totais visando demonstrar a hidrólise da caseína, na presença do extrato bruto, assim como apresentações qualitativas da massa coagulada foi utilizada para demonstrar a capacidade coagulante. Observou-se que, a enzima protease em estudo, apresentou atividade relativa e estabilidade em ampla faixa de pH, a saber, de 6 a 12, sendo o pH ótimo 8,0. A temperatura ótima foi identificada à 40°C e atividade residual de 55% a 70°C, demonstrando, assim, uma boa estabilidade térmica. Na presença de alguns íons metálicos as maiores taxas de inibição, em relação à concentração de 10mM, observou-se que o cloreto de zinco que representou, 100% de inibição, sulfato de cobre representou, por sua vez, 80% de inibição, respectivamente. Na presença do específico 2-mercaptoetanol, houve ausência completa de atividade proteolítica residual, bem como houve detecção de apenas 20% de atividade residual na presença do DTT, indicando, assim, uma provável protease da classe das cisteíno proteases. Em relação à potencialidade de aplicação coagulante, observou-se que o extrato bruto enzimático teve a capacidade de hidrolisar a caseína do leite, nas melhores condições de 50°C e à 1 hora, bem como foi possível verificar que a concentração mínima de extrato bruto capaz de hidrolisar a caseína como sendo de 50µg e relação positiva com o aumento de íons cálcio e atividade proteolítica demonstrando, assim, intensa aplicabilidade biotecnológica se comparado à outras proteases coagulantes do leite, implicando, deste modo, num importante aliado e potencial enzima adjuvante a ser incorporada na indústria de produção de queijos e de outros derivados do leite.  

MEMBROS DA BANCA:
Interna - ANA LUCIA FIGUEIREDO PORTO
Externa à Instituição - KETHYLEN BARBARA BARBOSA CARDOSO
Externo à Instituição - THIAGO PAJEÚ NASCIMENTO - UFPI