Banca de DEFESA: ANNA CAROLINA BATISTA E SILVA

Uma banca de DEFESA de MESTRADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE : ANNA CAROLINA BATISTA E SILVA
DATA : 29/05/2026
HORA: 14:00
LOCAL: Auditório da PRPG
TÍTULO:

Desenvolvimento de preparação em pó contendo proteases colagenolíticas para potencial uso em medicina veterinária

PALAVRAS-CHAVES:

Aspergillus heteromorphus; Liofilização; Spray-dried; Estabilidade enzimática.

PÁGINAS: 104
RESUMO:

As colagenases apresentam amplo potencial de aplicação nas áreas de couro, cosméticos, alimentos e medicina, especialmente na cicatrização de feridas. Microrganismos, como fungos filamentosos do gênero Aspergillus, constituem fontes vantajosas dessas enzimas devido à elevada produtividade e secreção extracelular. Para ampliar a estabilidade e a vida útil dessas enzimas, técnicas de secagem (liofilização e spray-drying), vêm sendo aplicadas para obtenção de preparações enzimáticas em pó de forma eficiente e economicamente viável. Este trabalho consistiu em uma análise bibliométrica utilizando a base de dados Web of Science, com os termos de busca “Collagenase AND healing AND (veterinary OR animal)”, foi realizada com o auxílio do software VOSviewer. A pesquisa resultou em 35 artigos científicos sobre a aplicação direta da colagenase em modelos animais. A análise evidenciou que o campo ainda é limitado e fragmentado, com redes de coautoria restritas e baixa colaboração internacional, e que as aplicações se concentram principalmente em estudos de digestão enzimática, isolamento celular, indução a patologias tendíneas, além de voltados à cicatrização de feridas e desbridamento enzimático. Além disso, foi desenvolvida uma preparação enzimática em pó contendo proteases com atividade colagenolítica. Para tal, o microrganismo A. heteromorphus foi cultivado em farelo de trigo (3 g, 20% de umidade) a 30 °C por 96 horas. O extrato bruto foi submetido à precipitação com acetona a 70% e purificação por cromatografia de troca iônica em DEAE-Sephadex A50, utilizando tampão Tris-HCl 0,1 M (pH 8,0). As formulações líquidas, em pó liofilizada e spray-dried foram mantidas sob refrigeração e sua atividade proteásica foi acompanhada por 70 dias. A enzima purificada apresentou atividade proteolítica de 58,31 U/mL e atividade colagenolítica de 28 U/mL, com fator de purificação de 5,75 vezes e rendimento de 3,19%. As formas em pó, liofilizada e spray-dried, mostraram uma maior estabilidade, mantendo aproximadamente 68% e 86%, respectivamente, da atividade residual ao final do armazenamento de 70 dias. Também, foi realizado um monitoramento de patentes relacionadas às colagenases, com o objetivo de mapear o desenvolvimento tecnológico global e nacional dessa enzima. Inicialmente, foram utilizadas as bases Derwent, Lens, USPTO, WIPO, Espacenet e INPI. De acordo com a quantidade de resultados obtidos, o portal Derwent foi selecionado para obtenção de um panorama global. Uma análise a partir do portal do INPI também foi conduzida para observar a produção nacional. Os resultados demonstraram elevada concentração de patentes nas áreas biotecnológica (3.584), farmacêutica (1.671) e cosmética (1.186), com destaque para empresas líderes no setor. No cenário brasileiro, observou-se número ainda reduzido de depósitos (49). Dessa forma, conclui-se que a colagenase apresenta elevado potencial para aplicações veterinárias, porém ainda é pouco explorada cientificamente. A obtenção e estabilização da protease colagenolítica em pó reforça a viabilidade de seu uso prático, enquanto o monitoramento tecnológico evidencia que se trata de uma enzima estratégica no contexto biotecnológico e de inovação.

MEMBROS DA BANCA:
Presidente - TATIANA SOUZA PORTO
Externa à Instituição - LILIANA ANDREA DOS SANTOS - UFRPE
Externo à Instituição - THIAGO PAJEÚ NASCIMENTO - UFPI