Banca de DEFESA: BEATRIZ DE AQUINO MARQUES DA COSTA

Uma banca de DEFESA de MESTRADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE : BEATRIZ DE AQUINO MARQUES DA COSTA
DATA : 29/07/2022
HORA: 09:00
LOCAL: Google meet
TÍTULO:

PRODUÇÃO DE PROTEASES COLAGENOLÍTICAS DE Aspergillus heteromorphus URM 0269 E EXTRAÇÃO EM SISTEMAS DE DUAS FASES AQUOSAS PARA APLICAÇÃO NA HIDRÓLISE DE COLÁGENO

PALAVRAS-CHAVES:

Aspergillus heteromorphus, Protease colagenolítica, Sistema de duas fases aquosas, Peptídeos bioativos

PÁGINAS: 90
RESUMO:

 O aumento da exigência dos consumidores quanto aos ingredientes e propriedades benéficas de alimentos, suplementos e cosméticos tem levado diferentes segmentos industriais a buscarem a inclusão de ingredientes funcionais em suas formulações, a fim de tornar seus produtos mais atraentes à população. Desta forma, os peptídeos de colágeno surgem como um potencial agente capaz de auxiliar na prevenção e tratamento de doenças crônicas como diabetes, hipertensão, câncer, entre outras doenças inflamatórias e autoimunes. No entanto, as etapas empregadas e os elementos necessários para a produção de peptídeos de colágeno acabam por tornar todo o processo mais oneroso, o que limita sua aplicação e consumo. Por isso, a busca por alternativas que venham a baratear uma ou mais etapas da produção desses peptídeos são constantemente incentivadas, levando à investigação da utilização de fungos filamentosos para a produção de proteases, de meios mais simples de extração e purificação dessas enzimas e do potencial de resíduos de pescado como fontes de colágeno. Nesse contexto, este trabalho objetivou produzir e purificar proteases colagenolíticas a partir de Aspergillus heteromorphus URM 0269 usando fermentação em estado sólido (FES) para aplicação na produção de peptídeos de colágeno. Para isso, o micro-organismo foi cultivado sob condições de fermentação pré-determinadas (3g de farelo de trigo, 20% de umidade, 30°C, 96 horas de fermentação) para obtenção do extrato enzimático bruto. O extrato bruto foi então submetido a um planejamento fatorial (2³) para purificação de proteases colagenolíticas utilizando o sistema de duas fases aquosas (SDFA), tendo como variáveis independentes: massa molar de PEG (M_PEG), concentração de PEG (C_PEG) e concentração de sulfato (C_sulf). Posteriormente, as proteases extraídas por SDFA PEG/sulfato foram avaliadas quanto a sua estabilidade em diferentes níveis de pH (4,0 – 11,0). A enzima foi particionada preferencialmente para a fase rica em PEG cujo maior fator de purificação e recuperação (PF = 6,256 e Y= 404,432%) foi obtido usando M_PEG 8000 g/mol, C_PEG 30%, C_sulf 10%. A avaliação do efeito do pH sobre a atividade enzimática revelou que a extração em SDFA foi capaz de aumentar a faixa de pH com alta atividade enzimática (7,0 – 11,0) em comparação com o observado no extrato bruto (6,0 – 7,0). Além disso, as amostras enzimáticas de SDFA apresentaram-se mais estáveis em relação ao extrato bruto, mantendo pelo menos 80% de sua atividade proteásica após 20 horas de incubação para todos os níveis de pH analisados, exceto o pH 11,0. Esses resultados demonstram que o SDFA, uma técnica simples, rápida e econômica de extração beneficia a atividade e estabilidade das proteases produzidas por Aspergillus heteromorphus URM0269, parâmetros essenciais para o aumento do tempo de prateleira e viabilidade da utilização dessas enzimas na produção de peptídeos de colágeno.

MEMBROS DA BANCA:
Presidente - 1803550 - TATIANA SOUZA PORTO
Interno - 2199130 - EMMANUEL VIANA PONTUAL
Externo ao Programa - 064.100.444-37 - LEANDRO FRAGOSO LINS - UFRPE
Externo à Instituição - THIAGO PAJEÚ NASCIMENTO - UFPI