Banca de DEFESA: ISABELE ALBUQUERQUE ALCOFORADO FERREIRA

Uma banca de DEFESA de DOUTORADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE : ISABELE ALBUQUERQUE ALCOFORADO FERREIRA
DATA : 30/08/2022
HORA: 10:00
LOCAL: Remoto (Online)
TÍTULO:

PRODUÇÃO DE COLAGENASE POR Rhizopus microsporus UCP 1296 E SUA APLICAÇÃO NA OBTENÇÃO DE PEPTÍDEOS DE COLÁGENO COM ATIVIDADE BIOLÓGICA

PALAVRAS-CHAVES:

Rhizopus microsporus, Enzima Colagenolítica, Colágeno, SDFA

PÁGINAS: 97
RESUMO:

A busca de novas enzimas é um desafio constante, principalmente devido à necessidade de desenvolvimento de condições de produção mais sustentáveis e financeiramente viáveis. Com o avanço da biotecnologia, pesquisas que objetivam a descoberta de enzimas microbianas têm sido desenvolvidas principalmente devido às condições favoráveis de produção em relação aos outros organismos. Enzimas que possuam alta especificidade e que possam ser usadas em pequenas quantidades são extremamente interessantes sob o ponto de vista biotecnológico. Os fungos filamentosos têm se destacado quanto à produção de enzimas de interesse industrial com destaque para as colagenases, que são enzimas específicas capazes de degradar a tripla hélice do colágeno nativo ou desnaturado. Nesse contexto o fungo filamentoso Rhizopus microsporus (UCP1296) isolado do solo da Caatinga, foi selecionado para produção de colagenase. Nesse trabalho o sistema de fermentação submersa (FS) foi escolhido para obtenção do extrato bruto e o sistema duas fases aquosas (SDFA) como estratégia de purificação. O meio de cultura de gelatina foi utilizado como fonte de carbono e nitrogênio. A produção da enzima colagenolítica atingiu o ápice com 120 horas de fermentação com 550 U/mL, biomassa de 0,42 g/L e atividade colagenolítica específica de 808,23 U/mg. Um planejamento fatorial foi aplicado e um aumento de 32% foi registrado na produção enzimática, sendo equivalente a 727,50 U/mL de atividade colagenolítica. A purificação por Sistema Duas Fases Aquosas (SDFA) foi eficiente para a colagenase produzida por R. microsporus  UCP 1296. Sendo os maiores valores de rendimento e coeficiente de partição obtidos no planejamento fatorial com PEG 8000 g/mol a 12,5% (m/m) de concentração, pH= 8 e concentração de fosfato a 10,0% (m/m). Os parâmetros, pH e temperatura ótima, bem como a influência dos inibidores foram determinados para a caracterização da enzima purificada. Neste contexto, o pH ótimo foi 8,0 e a temperatura ótima foi 37 ºC. Em relação aos inibidores, a enzima apresentou parcial inibição em relação ao ácido etilenodiamino tetra-acético (EDTA) e ao ácido iodo acético (IAA), desta forma, podendo ter porções de metalo e cisteíno proteases. Os resultados sugerem que a enzima produzida apresenta-se como um produto biotecnológico promissor com aplicabilidade em diversas áreas. 

MEMBROS DA BANCA:
Presidente - 384972 - ANA LUCIA FIGUEIREDO PORTO
Interna - 1508562 - KEILA APARECIDA MOREIRA
Externa à Instituição - JUANIZE MATIAS DA SILVA BATISTA - UFRPE
Externo à Instituição - ROMERO MARCOS PEDROSA BRANDÃO COSTA
Externo à Instituição - THIAGO PAJEÚ NASCIMENTO - UFPI